ТерминТермин на английском
proteinsСинонимы
полипептидыАббревиатуры
Связанные термины
биологическая мембрана, биологические моторы, биологические нанообъекты, биомиметические наноматериалы, биополимеры, биосенсор, биосовместимые покрытия, гидрофобное взаимодействие, ДНК, капсид, кинезин, клетка, РНК, нанолекарство, нанофармакология, олигопептид, протеом, протеомика, ферментОпределение
Высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью –СО-NH-.
ОписаниеКаждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).
Существует 4 основных категории белков:
структурные (образующие клеточные структуры);
ферменты (осуществляющие химические реакции);
регуляторные (контролирующие экспрессию генов или активность других белков);
транспортные (переносящие другие молекулы внутри клетки или через клеточную мембрану).
Функционирование белков лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеины) или пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины) или углевода (гликопротеины). Биосинтез белков происходит в результате трансляции в субклеточных частицах рибосомах, представляющих собой сложный рибонуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре белков (последовательности аминокислот) задана последовательностью нуклеотидов в соответствующих генах. В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента ДНК-зависимой РНК-полимеразы передается на матричную рибонуклеиновую кислоту, которая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза белков. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному белку трехмерную конформацию, а также подвергаются модификации благодаря реакциям различных функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей. Трехмерная структура белка играет важную роль в обеспечение его специфической функциональной активности. Трёхмерная структура белка формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка. Первичная структурапоследовательность аминокислот в полипептидной цепи, определяющая последующие конформационные события. Вторичная структура укладка полипептидной цепи в элементы вторичной структуры (альфа-спиральные участки, бета-структурные слои и др.) путем образования водородных связей. Третичная структура пространственное взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное различными типами взаимодействий (ковалентные, ионные и гидрофильно-гидрофобные). Четвертичнаяструктура свойственная только полимерным (т.е. состоящим из двух и более полипептидных цепей) белкам форма пространственной организации, обусловленная различными вариантами взаиморасположения и взаимодействия отдельных полипептидных цепей. Белковые цепи, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру (или сложную молекулу, если между разными полипептидными цепями образуются дисульфидные мостики). В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепи. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. При синтезе белков в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дает большое разнообразие свойств молекул белков. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные функциональные комплексы друг с другом и с другими молекулами, например, фотосинтетический пигмент-белковый комплекс. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул, многие из них сравнимы по размеру с рибосомами и в последние годы часто описываются как органоиды (например, протеасома – белковый комплекс, осуществляющий разрушение белков в конце их жизненного цикла). Авторы- Народицкий Борис Савельевич, д.б.н.
- Нестеренко Людмила Николаевна, к.б.н.
- Курочкин Илья Николаевич, д.х.н.
СсылкиКларк Д., Рассел Л. Молекулярная биология: простой и занимательный подход. Пер. с англ. Издание 2-е. – М.:ЗАО «Компания КОНД», 2004. 472 с.Глик Б., Пастернак Дж. Молекулярная биотехнология принципы и применение. Пер. с англ. М.: Мир, 2002 589 с.Белки/Википедия — свободная энциклопедия. URL: http://ru.wikipedia.org/wiki/Белки (дата обращения 12.10.2009)Белки/Химическая энциклопедия. Т. 1 в 5 т. М.: Большая Российская Энциклопедия, 1998 с.247-254Иллюстрации | Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная Источник: Белки/Википедия — свободная энциклопедия. URL: http://ru.wikipedia.org/wiki/белки |
ТегиРазделы
Наномедицина и диагностика
